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Dev Cell:北京大学钟上威研究组与邓兴旺研究组合作揭示出土幼苗发育调控关键机制

摘要 : 2016年12月5日,国际著名学术杂志《Cell》子刊《Developmental Cell》杂志在线发表了北京大学生命科学学院钟上威和现代农学院邓兴旺课题组合作完成的题为“The Red Light Receptor Phytochrome B Directly Enhances Substrate-E3 Ligase Interactions to Attenuate Ethylene Responses”研究成果。

 2016年12月5日,国际著名学术杂志《Cell》子刊《Developmental Cell》杂志在线发表了北京大学生命科学学院钟上威和现代农学院邓兴旺课题组合作完成的题为“The Red Light Receptor Phytochrome B Directly Enhances Substrate-E3 Ligase Interactions to Attenuate Ethylene Responses”研究成果。研究发现出土幼苗快速调整其形态发育转变的分子机理,揭示了出土前后环境因子直接调控植物内源激素信号通路的关键蛋白质作用机制。研究被评为当期封杂志面文章。生命科学学院博士后施慧和技术员申醒为论文共同第一作者,钟上威研究员和邓兴旺教授为论文共同通讯作者。

土壤中萌发的植物幼苗处于黑暗环境,需克服土壤机械压力向上生长出土。机械压力激活植物合成气体激素乙烯调控其在土壤中的生长发育。乙烯强烈抑制幼苗子叶打开,并使得幼苗在顶端形成弯钩,保护顶端分生组织免受机械损伤,促进幼苗顺利出土。当幼苗到达土壤表面破土而出时,环境发生剧烈变化,幼苗从黑暗迅速转入强光照射,且顶端不再承受土壤机械压力。幼苗子叶快速打开扩展,合成叶绿素,实现光合自养。但出土幼苗如何快速调整其形态发育适应环境剧变的分子机理尚未清楚。

在本研究中,钟上威和邓兴旺研究团队发现幼苗破土而出时,被强光照射激活的光受体phyB能与乙烯信号通路核心转录因子EIN3蛋白直接相互作用,且同时直接结合降解EIN3的F-box蛋白EBF1和EBF2。进一步研究发现phyB与EIN3及EBF1/EBF2的直接相互作用显著增强了EBF1/EBF2对EIN3的结合,激活SCFEBF1/EBF2E3泛素化连接酶快速降解EIN3蛋白。通过该蛋白质作用机制,光照迅速切断植物乙烯信号通路,解除乙烯对幼苗形态发育的调控,使得幼苗顶端弯钩和子叶打开扩展,实现出土后的形态发育快速转变,适应出土前后的环境剧变。

研究揭示了环境因子光直接调控植物内源激素信号通路的分子机理,为研究植物怎样适应环境变化这一基本生物学问题建立新颖分子模型。同时,该研究大大加深了我们对出土幼苗形态发育转变的认识,为农业生产上怎样提高农作物出土存活效率提供必要理论基础。 《Developmental Cell》杂志同期发表了国际著名植物学家Jose M. Alonso教授撰写的评述文章和亮点推荐“Cutting Out the Middle Man in Light-Hormone Interactions”。

图:光激活受体phyB直接调控EIN3蛋白降解,抑制乙烯反应的作用模型

原文链接:

The Red Light Receptor Phytochrome B Directly Enhances Substrate-E3 Ligase Interactions to Attenuate Ethylene Responses

原文摘要:

Plants germinating under subterranean darkness assume skotomorphogenesis, a developmental program strengthened by ethylene in response to mechanical pressure of soil. Upon reaching the surface, light triggers a dramatic developmental transition termed de-etiolation that requires immediate termination of ethylene responses. Here, we report that light activation of photoreceptor phyB results in rapid degradation of EIN3, the master transcription factor in the ethylene signaling pathway. As a result, light rapidly and efficiently represses ethylene actions. Specifically, phyB directly interacts with EIN3 in a light-dependent manner and also physically associates with F box protein EBFs. The light-activated association of phyB, EIN3, and EBF1/EBF2 proteins stimulates robust EIN3 degradation by SCFEBF1/EBF2 E3 ligases. We reveal that phyB manipulates substrate-E3 ligase interactions in a light-dependent manner, thus directly controlling the stability of EIN3. Our findings illustrate a mechanistic model of how plants transduce light information to immediately turn off ethylene signaling for de-etiolation initiation.

来源: Developmental Cell 浏览次数:0

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