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Mol Cell:北京大学伊成器课题组报道新型RNA甲基化修饰的高清图谱

摘要 : 2017年10月26日,国际著名学术杂志《Cell》子刊《Molecular Cell》在线发表了北京大学生命科学学院伊成器研究组领衔,联合化学与分子工程学院王初课题组、分子医学研究所陈晓伟课题组以及美国康奈尔大学钱书兵课题组等单位的一篇研究论文,论文题为“Base-Resolution Mapping Reveals Distinct m1A Methylome in Nuclear- and Mitochondrial-Encoded Transcripts”。

2017年10月26日,国际著名学术杂志《Cell》子刊《Molecular Cell》在线发表了北京大学生命科学学院伊成器研究组领衔,联合化学与分子工程学院王初课题组、分子医学研究所陈晓伟课题组以及美国康奈尔大学钱书兵课题组等单位的一篇研究论文,论文题为“base-Resolution Mapping Reveals Distinct m1A Methylome in Nuclear- and Mitochondrial-Encoded Transcripts”。论文报道了研究组开发了一种新型RNA甲基化的测序新技术“m1A-MAP”,实现了全转录组水平上单碱基分辨率的1-甲基腺嘌呤(N1-methyladenosine,m1A)修饰位点鉴定,绘制了转录组中不同类型的m1A甲基化组。博士后李笑雨、博士生熊旭深、张美玲、王坤及化学与分子工程学院陈影为该论文的并列第一作者,伊成器研究员为该论文的通讯作者。

m1A修饰普遍存在于非编码RNA和信使RNA(messenger RNA,mRNA)中,然而高分辨率m1A甲基化组的缺乏限制了我们对该表观遗传修饰的功能研究。为了研究转录组中m1A的精确位置及其功能,伊成器课题组利用m1A在反转录过程中会产生错配的特性,开发了名为“m1A-MAP”的高分辨率检测技术,揭示了转录组中不同类型的m1A甲基化组:(1)大多数m1A位点富集在5’非转录区;(2)一小部分符合“GUUCRA”基序的m1A位点由一个已知的甲基化酶复合物TRMT6/61A修饰;(3)线粒体编码的转录本上也有大量的m1A修饰。该研究发现,位于5’非转录区,尤其是在转录本第一及第二位上的m1A对翻译过程具有促进作用;然而,位于编码区的m1A对蛋白翻译有抑制作用。因此,该研究不但揭示了核编码和线粒体编码转录本上不同类型的高清m1A甲基化组,也为进一步研究mRNA上m1A甲基化组的功能提供了重要工具。

m1A-MAP揭示核编码和线粒体编码转录本上不同类型的m1A甲基化组

原文链接:

base-Resolution Mapping Reveals Distinct m1A Methylome in Nuclear- and Mitochondrial-Encoded Transcripts

原文摘要:

Gene expression can be post-transcriptionally regulated via dynamic and reversible RNA modifications. N1-methyladenosine (m1A) is a recently identified mRNA modification; however, little is known about its precise location and biogenesis. Here, we develop a base-resolution m1A profiling method, based on m1A-induced misincorporation during reverse transcription, and report distinct classes of m1A methylome in the human transcriptome. m1A in 5′ UTR, particularly those at the mRNA cap, associate with increased translation efficiency. A different, small subset of m1A exhibit a GUUCRA tRNA-like motif, are evenly distributed in the transcriptome, and are dependent on the methyltransferase TRMT6/61A. Additionally, we show that m1A is prevalent in the mitochondrial-encoded transcripts. Manipulation of m1A level via TRMT61B, a mitochondria-localizing m1A methyltransferase, demonstrates that m1A in mitochondrial mRNA interferes with translation. Collectively, our approaches reveal distinct classes of m1A methylome and provide a resource for functional studies of m1A-mediated epitranscriptomic regulation.

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