-就像弄碎，粘在一起的胶带一样，可以变成球形，开始失去形状的蛋白质变得粘稠并趋于结块。当发生这种情况时，不是将旧的或功能失调的蛋白质转移到细胞内的回收位点，而是将其捕获在细胞室内。最终，它们积聚到使细胞机械发粘的地步，从而导致重大问题。

幸运的是，细胞配备有分子机器，可以检测出有缺陷的蛋白质，将其分类，然后去除或稳定它们，防止它们积聚并造成伤害。近年来，科学家已经开发出小分子药物，称为药理分子伴侣，可以在此过程中提供帮助。

现在，坦普尔大学刘易斯·卡兹医学院的科学家表明，药理伴侣可以在阿尔茨海默氏病的治疗中发挥关键作用。在1月21日在线发表在《分子神经变性》杂志上的一项新研究中，他们描述了一种能够预防易患该病的动物的新型药理伴侣蛋白。

该研究是第一个表明药理伴侣蛋白可以有效破坏异常过程的过程，这些异常过程破坏了大脑中的神经元，导致记忆丧失，并最终引起阿尔茨海默氏病。

斯科茨·理查兹北星慈善基金会主席，医学博士多梅尼科·普拉蒂科(DomenicoPraticò)解释说：“我们的伴侣药能特异性地恢复称为VPS35的分选分子的水平，该分子有助于将蛋白质从内体中分离出来，而内层是将蛋白质进行分类以进行降解的隔室。”研究人员，药理学和微生物学系教授，路易斯·卡兹医学院的坦普尔老年痴呆症中心主任。Praticò博士是这项新研究的高级研究员。

蛋白质从内体到细胞膜或另一个称为高尔基体的细胞区室的运输对于正常细胞功能至关重要。VPS35对这种贩运系统特别重要，因为它可以分离出功能异常的旧蛋白质，然后将它们送去回收。

在先前的工作中，Praticò博士及其同事发现VPS35可以清除大脑中潜在有害的蛋白质，例如淀粉样蛋白β和tau。但是，在阿尔茨海默氏病中，VPS35水平降低。这种减少与神经元内部tau缠结的形成以及神经元外部淀粉样β的积累有关。最终，这些异常蛋白质的沉积会中断神经元的活动，并导致神经退行性疾病，包括阿尔茨海默氏病。

在这项新研究中，研究人员研究了药理伴侣对衰老小鼠的蛋白质分选的影响。从小就对小鼠进行了治疗，直到它们开始显示疾病迹象。随着动物的长大，对它们的记忆力和学习能力进行了测试。

Praticò博士的研究小组发现，与未经治疗的阿尔茨海默氏病小鼠相比，经治疗的动物具有更好的记忆力，其行为与正常或野生型小鼠相同。当研究人员检查来自治疗小鼠的神经元时，他们观察到tau缠结显着减少，以及β-淀粉样斑块(淀粉样蛋白聚集体是导致阿尔茨海默氏病的另一种类型)的减少。研究人员进一步注意到，在药理伴侣疗法之后，VPS35水平得以恢复，神经元聚集在一起以交换信息的连接(称为突触)完全发挥功能。